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發(fā)酵酶解豆粕粘度大是什么原因?

作者: 陶明生 編輯: 朱興華 來源: 東恒華道 發(fā)布日期: 2022.03.08
信息摘要:
發(fā)酵酶解的大豆蛋白分子量較小約1000道爾頓左右,平均分布可以在600~2800D之間,這類蛋白的支鏈性以及有利SH基團數量較多且活躍,容易…

大豆因具有極高的營養(yǎng)價值和優(yōu)良的保健功能在食品工業(yè)中大放異彩,同時由于大豆中含有高達40%的蛋白質,具有良好的工業(yè)生產條件,如果能夠通過借鑒自然界的力量開發(fā)出具有優(yōu)異性能的大豆蛋白材料,將具有巨大的社會和經濟價值。

大豆蛋白_r1_c1

通過分析,大豆蛋白主要組分是7S球蛋白和11S球蛋白,兩者占到蛋白質總含量的87%,較大程度上影響著大豆蛋白的物化性能以及生理功能等。對大豆蛋白進行仔細而深入的基礎研究,弄清其結構和性能之間的關系,從而能夠有的放矢地設計和制備各類基于大豆蛋白的天然材料,充分發(fā)揮大豆蛋白全天然,可再生,可回收等綠色環(huán)保的特點,大豆蛋白具有復雜的組成和結構,亞基內和亞基間存在較強的相互作用,形成緊密的聚集態(tài)結構,不利于其在水中溶解,從而形成凝膠或者乳化效果。蛋白質氧化可以進一步影響凝膠化如乳化性,大豆中富含脂肪氧合酶(LOX)和多不飽和脂肪酸,在大豆加工過程中,隨著細胞結構被破壞,多不飽和脂肪酸在LOX的催化作用下發(fā)生脂質過氧化反應,產生大量的自由基和活性氧化產物,最終影響大豆蛋白凝膠性質。

而另一方面通過對大豆球蛋白、β-伴球蛋白組成亞基(α,α'和β)和α,α'亞基核心區(qū)域的功能性質相比較發(fā)現(xiàn),亞基核心區(qū)域決定著熱穩(wěn)定性和表面疏水性;α,α'亞基的外延區(qū)域決定著蛋白質的溶解度和乳化能力,碳水化合物部分抑制熱誘導聚集體的形成。對不同方式改性的大豆球蛋白前體(A1aB1b)影響凝膠和乳化性能的結構因素明顯不同,蛋白C-末端區(qū)域的疏水性影響其乳化能力的高低,而游離SH基團的拓撲學結構則與熱誘導凝膠的形成有著密切的關系。

大豆蛋白肽


      綜合來看,發(fā)酵酶解的大豆蛋白分子量較小約1000道爾頓左右,平均分布可以在600~2800D之間,這類蛋白的支鏈性以及有利SH基團數量較多且活躍,容易相互形成凝膠效果,同時發(fā)酵過程中產生的多糖等物質,也容易與蛋白肽形成復雜的結構。由于這幾種分子結構復雜性高,相互作用大,在水溶液體系中產生較強的粘性。這對大規(guī)模工業(yè)生產工藝產生影響,也是大豆蛋白工業(yè)化技術的核心問題之一。



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